HémopressineHemopresina (Hp, PVNFKFLSH)

Fórmula

C₅₃H₇₇N₁₃O₁₂

Masa molar

1088.30 g·mol⁻¹

CAS

568588-77-2

PubChem CID

44560117

Origen

Fragmento peptídico derivado de la hemoglobina, y no molécula lipídica como los endocannabinoides clásicos. Su naturaleza endógena es precisamente el punto discutido: los trabajos posteriores sobre la familia de los pepcans indican que el nonapéptido es un artefacto de hidrólisis producido en condiciones ácidas durante la preparación de las muestras, y no una especie realmente presente en los tejidos. La forma endógena documentada es el péptido más largo, la RVD-hemopresina, descrita en este wiki con el nombre de Pepcan-12.

InChIKey

DUTLYPZZJJBEAJ-QISMNGAHSA-N

Estimación editorial, no clínica.

La hemopresina es un nonapéptido de secuencia PVNFKFLSH, procedente de la cadena alfa de la hemoglobina, que ha ocupado un lugar singular en la historia del sistema endocannabinoide: el de primer ligando peptídico del receptor CB1. Heimann y colaboradores (2007) establecieron que se une a él selectivamente y que se comporta como agonista inverso, bloqueando la señalización del CB1 sin afectar a los demás receptores acoplados a proteínas G de la familia A, CB2 incluido. Se han comunicado efectos antinociceptivos en modelos animales de dolor inflamatorio y neuropático. Esta historia exige, sin embargo, una reserva importante, y este wiki la formula en lugar de callarla: los trabajos posteriores sobre la familia de los pepcans indican que ese nonapéptido es un artefacto de hidrólisis engendrado en condiciones ácidas durante la preparación de las muestras, y que no existe como tal en los tejidos. El péptido endocannabinoide realmente endógeno es la forma alargada, la RVD-hemopresina o Pepcan-12, modulador alostérico negativo del CB1 y positivo del CB2, que es objeto de una ficha aparte. La hemopresina sigue siendo, por tanto, una herramienta farmacológica documentada, cuyo estatuto de mediador fisiológico no está adquirido.

La hemopresina corresponde a los residuos 95 a 103 de la cadena alfa de la hemoglobina, liberados por corte proteolítico. Es una vía de generación peptídica, sin relación con la vía lipídica que produce la anandamida o el 2-AG a partir de los fosfolípidos de membrana. El estatuto de ese corte es objeto de debate: se produce de forma documentada en condiciones ácidas de extracción, lo que plantea la posibilidad de que el péptido lo engendre el método y no el organismo.

Fuentes: EUR-Lex, UNODC, CND, ANSM, IUPHAR/BPS, ChEBI, EUDA. Nuestro método.

Clase

Endocannabinoide

Origen

Fragmento peptídico derivado de la hemoglobina, y no molécula lipídica como los endocannabinoides clásicos. Su naturaleza endógena es precisamente el punto discutido: los trabajos posteriores sobre la familia de los pepcans indican que el nonapéptido es un artefacto de hidrólisis producido en condiciones ácidas durante la preparación de las muestras, y no una especie realmente presente en los tejidos. La forma endógena documentada es el péptido más largo, la RVD-hemopresina, descrita en este wiki con el nombre de Pepcan-12.

Estatus

No listado

1. 1.Heimann et coll. 2007 : l'hémopressine, agoniste inverse du récepteur CB1PMID 18077343
2. 2.Pepcan-12 (RVD-hémopressine), modulateur allostérique positif du CB2 (2017)PMID 28842619